Chymotrypsinum

Chymotrypsini structuraː conspicuae sunt secundariae structurae (helices et foliola) et locantur aminoacida quae catalysi operam dant. Catena peptidica quae secatur violaceo picta est.

Chymotrypsinum (a vocibus Graecis χυμός 'sucus' + θρύψις 'terendi actio, fractio') est enzymum digestorium in pancreate elaboratum atque in tenue intestinum effusum ubi alimentorum proteinas in minores partes dissecat. Ne tamen ipsae pancreatis cellulae digerantur non enzymum efficiens emittunt sed praecursorem non efficientem quod chymotrypsinogenum appellatum est et in intestino per trypsinum in chymotrypsinum mutatur. Hoc enzymum in hydrolasium classem atque simul peptidasium vel proteasium contribuitur quia addita aquae molecula peptidicas ligationes frangit atque accuratius in proteases serino agentes quoniam ut in multis aliis enzymis illud aminoacidum in catalysi magnas partes agit. Chymotrypsini actio saepe investigata est ita ut hodie bene intelligi credatur.

De structura moleculari

Chymotrypsinum, cuius duo gena in chromosomate 16 locata sunt, e catena 241 aminoacidorum constat quae se in globi formam replicant ita tamen ut cavum inter duas partes intersit ubi 'situs agens' collocatur, hoc est situs in quo peptidica substrata secantur. In hoc cavo tria aminoacida reactioni chemicae participant etiamsi in fine ad statum quo ante redeunt, quae sunt histidinum 57 (hoc est histidinum quinquagesimum septimum locum in catena occupans), acidum asparticum 102, serinum 195. Triadem catalyticam formant atque ligationibus hydrogenicis inter se iunguntur. Insuper glycinum 133 substratum in cavo stabilit.

Chymotrypsinogenum in chymotrypsinum alpha efficiens mutatur dum quattuor aminoacida e catena decidunturː serinum 15, isoleucinum 16 threoninum 147, asparaginum 148. Primam sectionem trypsinum efficit, deinde ipsum chymotrypsinum operam peragit.

De physiologia

Quomodo chemice agat chymotrypsinum.

Chymotrypsinogenum in acinorum pancreaticorum cellulis servatum digestione ineunte et instigante hormonte cholecystokinino in canalem pancreaticum emittitur.

Celeritas hydrolysis proteinarum chymotrypsini gratia 10¹¹ multiplicatur. Cavum chymotrypsini secundum eius magnitudinem magna aminoacida hydrophoba accipit (alaninum, tryptophanum, tyrosinum...) post quae vinculum peptidicum secatur. Alia sunt enzyma quae post alia aminoacida secant.

Non tantum enzyma digestoria sed etiam eorundem inhibitores creat pancreas qui in sanguinem mittuntur ac si chymotrypsino in organismo quondam occurrant covalens vinculum cum situ agente enzymi ita valide stringunt ut duae moleculae separari non iam possint atque cito deleantur.

Fontes

• Elaine N. Marieb et Katja Koehn, Anatomie et physiologie humaines (undecima editio), Pearson, 2019ː 1035-1042
• Charlotte Pratt et Kathleen Cornely, Essential Biochemistry, Wiley, 2018ː VI. In versione Francogallica, De Boeck, 2019 pp.154-82.

Plura legere si cupis

• Enrico Di Cera, "Serine proteases", IUBMB Life, 2009
• Miño, German ; Contreras, Renato. "On the Role of Short and Strong Hydrogen Bonds on the Mechanism of Action of a Model Chymotrypsine Active Site", The journal of physical chemistry, 2009ː 5769-5772
• Evette S. Radisky, Justin M. Lee, Chia-Jung Karen Lu, Daniel E. Koshland, Jr, "Insights into the serine protease mechanism from atomic resolution structures of trypsin reaction intermediates", PNAS, 2006ː 6835-6840