ATP synthasis
ATP synthasis est enzymum, quod ex ADP et phosphato inorganico (Pi) energiam cellulae vel quorundam bacteriorum conservantem ATP per synthesin generat.[1] Reactionem chemicam ita describere licet:
ADP + Pi + H+ext ⇌ ATP + H2O + H+int
Quae reactio simul est gradus terminalis spirationis internae, phosphorylationis oxydativae. ATP creat eodem modo etiam in photosynthesi plantarum.
ATP synthasis ex compluribus partibus constituta est, quae partes de compluribus genis pendent. Complexus ATP synthasis intra membranam mitochondrialem internam (aut membranam cellularem bacteriorum) in ancoris stat. Item in chloroplastis plantarum membranae thylacoïdae adfixa est.
De structura
[recensere | fontem recensere]E duabus partibus, F1 et F0 notatis, constat ATP synthesis, hoc est e canale iontico transmembraneo et rotante (F0), qua commeant protones secundum gradientem electrochemicum, et cum pediculo quodam coniuncto qui velut axis rotans intra globosum caput (F1) operatur in quo capite situs catalyticus versatur ubi ATP ex ADP et Pi gignitur. Ad hanc reactionem efficiendam et rotationis motum excitandum fluxus protonum energiam necessariam praebet quae figuram situs catalytici commutat.
Caput ATP synthasis ad chloroplastorum stroma aut matricem mitochondrialem spectat. Econtra protones e lumine thylacoïdorum aut e spatio intermembranaceo mitochondrii veniunt quo antea per electronum fluxum pulsi erant.
De mechanismo catalysis
[recensere | fontem recensere]
Pars globosa F1 est hexamerum e tribus dimeris α-β constans in quibus unitas β tantum catalyzandi potestatem habet. Haec pars non movetur sed unitas γ (pedunculus parti F0 infixus) inter tria dimera rotatur. Unitatibus β tres alternantes status sunt: laxus (tum adhaerent ADP et Pi), tensus (ATP coalescit), apertus (ATP liberatur et abit). Illi tres status simul per unitatis γ rotationem commutantur, alius in alio dimero. Circuitus per tres stationes angulum 120° inter se praebentes circumitur, ita ut post tres rotationis motus cyclus redintegretur. Ratio unius moleculae ATP pro ferme ternis aut quaternis protonibus transeuntibus computata est. Per secundum usque ad centenas moleculas ATP produci possunt. In summa hoc enzymum energiam mechanicam vel cineticam in energiam chemicam transformat[2].
Physiologia
[recensere | fontem recensere]ATP synthasis F1F0 est machinamentum motorium minimum, rotator nonnumquam appellatum. Rotationibus dextrorsum functio est ATP synthasis, at si contrarie sinistrorsum agit ATPasis et antlia H+[3]. Etenim ATP formatio est reactio valde endergonica (+30,5kJ.mol)-1: itaque sine protonum energia et a parte F0 separata pars F1 ATP non fabricatur sed econtra id hydrolyzat.
Notae
[recensere | fontem recensere]- ↑ Okuno D., Iino R., Noji H. (Iun 2011). "Rotation and structure of FoF1-ATP synthase". Journal of biochemistry 149 (6): 655-64
- ↑ Charlotte Pratt et Kathleen Cornely, Essential Biochemistry, Wiley, 2018ː 15.4. In versione Francogallica, De Boeck, 2019 pp.401-3.
- ↑ Mendoza-Hoffmann F., Zarco-Zavala M., et al. (Oct 2018). "Control of rotation of the F 1 F O-ATP synthase nanomotor by an inhibitory α-helix from unfolded ε or intrinsically disordered ζ and IF 1 proteins". Journal of bioenergetics and biomembranes 50 (5): 403-24
Plura legere si cupis
[recensere | fontem recensere]
- Paul D Boyer, "Catalytic site forms and controls in ATP synthase catalysis", Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, 2000(1458): 252-262
- Ian N Watt, Martin G Montgomery, Michael J Runswick, Andrew G W Leslie, John E Walker. "Bioenergetic cost of making an adenosine triphosphate molecule in animal mitochondria", Proc Natl Acad Sci U S A, 2010: 16823-16827