Proteinum praecursor amyloidi
| Proteinum praecursor amyloidi APP | |||||
|---|---|---|---|---|---|
| Alia nomina | APP, AAA, ABETA, ABPP, AD1, APPI, CTFgamma, CVAP, PN-II, PN2, amyloid beta precursor protein, preA4 | ||||
| Locus geni (homo) | |||||
 | |||||
| Chromosoma | 21 (humanum) | ||||
| Locus | 21q21.3 (homo) | ||||
 | |||||
| Fontes externae | OMIM: 104760 | ||||
Proteinum praecursor amyloidi (PPA, APP Anglice abbreviatum) est proteinum transmembranaceum, per haec continuo pars membranae cellularis locatum est. Invenitur PPA in pluribus textibus, macrophagocytis, et synapsibus terminalibus.
Quamquam incertae, functiones proteini cum formationis synapsum atque ferrum (Fe2+) ex cellula deponendo nectae sunt.
In quibusdam morbis neurodegenerativis sectiones proteinorum pathologicae in partes nomine Aß aggregationes amyloidi beta extracellulares, maculae (plaques) observatur, quo fit, ut in dignoscendis morbis neurodegenerativis aestimatio valoris PPA in liquore spinali momentum habeat.
Natura proteini praecursoris amyloidi[recensere | fontem recensere]
Forma cellularum, ut systematis nervosi centralis, imprimis matricibus intracellularibus, cytosceleto determinatur. Videtur hoc quoque in neuronibus, quo microtubuli principalia membra illius cytosceleti sunt. Ad structuram eius stabiliendam proteina tau stabilitores pernecesse sunt.
Genetica[recensere | fontem recensere]
Nomen geni proteini praecursoris amyloidi est APP locus cuius geneticus in chromosomate 21 humano invenitur (21q21.3). Numerus eius aminoacidorum septingenti septuaginta est.
Physiologia proteini[recensere | fontem recensere]
Normaliter proteina praecursores ab nucleo secundum axonum ad terminalia praesynaptica et conos neuroni procreationis portantur, quibus accumulant. Suspicatur, ut ibi electrice stimulatum neuron formam sAPP alpha in spatium extracellulare liberet, quo sAPP alpha momenta plasticitatis synapticae et synaptogenesis (generationis synapsum novorum) habeat[1][2].
Incrementum glutamati extracellularis influxum calcii extracellularis (Ca2+) in cellulam incitat, quod damnum neurotoxicum perficere potest. Liberatum sAPP alpha sane transgressionem Ca2+ hanc in cellulam supprimit[3]. Per cyclicum guanosinum monophosphatum (cGMP) receptoria NMDA (neurotransmissoris glutamati excitantis) pariter inhibentur ("neuroprotectio").
Praeterea proteino praecursori munera equilibrii ferri (egressionis Fe2+) habet, pariter ut enzymum caeruloplasminum in cellulis extra neurones (quibus non invenitur)[4]. Incrementum proteini praecursoris in neuroblastomate multitudinem ferri intra cellulam diminuit[5].
Pathophysiologia et neuropathologia[recensere | fontem recensere]
In morbo cerebrorum Alzheimeriano aegrotis microscopiae ope aggregatae partes proteini praecursoris amyloidi maculae, plaques dictae, inveniuntur.
Pathophysiologia proteine et eventus neurodegenerativi[recensere | fontem recensere]
Conferatur pagina principalis neurodegeneratio.Mutationes geneticae[recensere | fontem recensere]
Adhuc diversae mutationes proteini descriptae sunt:
- Mutatio Londiniensis cum 717 aminoacidorum
- Mutatio Floridiensis cum 716 aminoacidorum
- Mutatio Suecica duplex cum 670/671 aminoacidorum
- Mutatio Australiana cum 723 aminoacidorum
- Mutatio Batavica cum 693 aminoacidorum
- Mutatio Flandrica cum 692 aminoacidorum
Notae[recensere | fontem recensere]
- ↑ Mattson M. P. (Oct 1997). "Cellular actions of beta-amyloid precursor protein and its soluble and fibrillogenic derivatives". Physiological reviews 77 (4): 1081-132
- ↑ Priller C., Bauer T., Mitteregger G., Krebs B., Kretzschmar H. A., Herms J. (Iul 2006). "Synapse formation and function is modulated by the amyloid precursor Protein". The journal of neuroscience 26 (27): 7212-21
- ↑ Furukawa K., Mattson M. P. (Mar 1998). "Secreted amyloid precursor protein alpha selectively suppresses N-methyl-D-aspartate currents in hippocampal neurons: involvement of cyclic GMP". Neuroscience 83 (2): 429-38
- ↑ Wong B. X., Tsatsanis A., Lim L. Q., Adlard P. A., Bush A. I., Duce J. A. (Dec 2014). "β-Amyloid precursor protein does not possess ferroxidase activity but does stabilize the cell surface ferrous iron exporter ferroportin". PloS one 9 (12): e114174
- ↑ Wan L., Nie G., Zhang J., Zhao B. (2012). "Overexpression of human wild-type amyloid-β protein precursor decreases the iron content and increases the oxidative stress of neuroblastoma SH-SY5Y cells". Journal of Alzheimer's disease 30 (3): 523-30
Nexus interni
 |